Общая характеристика и строение белков
ЦЕЛЬ. Для понимания и объяснения процессов, происходящих в клетке, выявить особенности строения, свойства и функции белков. На основании полученных знаний уметь проводить взаимосвязь между функциями и строением
Вложенные файлы: 1 файлобщая характеристика и строение белков.ppt
Тема: Общая характеристика строения и функции белков
Приготовила: Атаметова Н.Ф
Группа: 213 б озр
ЦЕЛЬ. Для понимания и объяснения процессов, происходящих в клетке, выявить особенности строения, свойства и функции белков. На основании полученных знаний уметь проводить взаимосвязь между функциями и строением
- 1838г Жерар Мюльдер – открыл с уществование белковых тел и сф ормулировал теорию протеина
- 1888гДанилевский и Херт предложили строение белковой молекулы, но они считали, что "мономеры" представляют собой очень сложные образования - пептоны или "углеазотные комплексы".
- 1903г Фишер открыл пептидную с вязь и сформулировал пептидную теорию
20% - в костях и сухожилиях
100.000 белков в организме чел овека
Элементарный химический состав белков
Белки, или протеины (от греч. протос – основной, первичный) занимают первое место по количеству и значению в клетке
Белки составляют 10–18%, т.е. половину сухого веса клетки.
В состав белков входят атомы С , Н, О, N, S, Р, иногда Fe, Сu, Zn.
Формула гемоглобина – C3032Н4816О872S8Fe4
Белки – это высокомолекулярные полимеры (макромолекулы)
По своей химической природе бе лки являются
Мономерами являются аминокисло ты
Аминогруппа –NH2 имеет основные свойства
Карбоксильная группа –СООН - кислотные свойства
Таким образом, аминокислоты – амфотерные соед инения, совмещающие свойства кислоты и основания.
Амфотерными свойствами аминоки слот обусловлена их способност ь взаимодействовать друг с дру гом. Две аминокислоты соединяются з а счет реакции конденсации в о дну молекулу путем установлени я связи между углеродом кислот ной и азотом основной групп с выделением молекулы воды.
Аминокислот очень много (170)
НО : белки образуют только 20 так называемых золотых или стандартных, аминокислот
8 незаменимыми 12 заменимых
т.к. не синтезируются в организмах
животных и человека
- Лизин
- Лейцин
- Изолейцин
- Фенилаланин
- Метианин
- Валин
- Трианин
- триптофан
этих 20 аминокислот
и дает все многообразие
- Бесцветные кристал в –ва
- Растворяются в воде
- Сладковатый вкус
Пептидная или амидная связь
Образование белковой молекулы
Уровни организации белковой мо лекулы
Первичной структурой белка называется полная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Структура – нить, связь амидная
Вторичная структура белка представленаα-спиралью и β-слоями , в которую закручивается полипептидная цепь.
Определяется генотипом, т.е. генами организма. В первичной структуре белка можно различить N-конец цепочки, содержащий свободную NH2-группу, и С-конец, содержащий свободную СООН-группу. Молекула белка в виде цепи аминокислот не способна выполнять специфические функции
Связь амидная, водородная
белка представляет собой сложную трехмерную пространственную упаковку α-спиралей иβ -слоев. Эта трехмерная структура устанавливается за счет взаимодействия радикалов аминокислот, между которыми могут возникнуть связи несколько типов ионные, гидрофобные, дисульфидные :
представлена структурой, состоящей из нескольких полипе птидных цепей
В основном силы
межмолек притяж, в
водородные, ионные и ковалентные
Агрегат из нескольких
лишь белкам с особо
Пространственная конфигурация белка т.е. третичная и четвертичная струк туры называется конформацией.
Конформация белка определяется его первичной структурой
В основном силы
межмолек притяж, в
водородные, ионные и ковалентные
Агрегат из нескольких
лишь белкам с особо
АК в полипептд. цепи
Связи, участвующие в образовании структуры
Процесс разрушения структуры белка, сопровождающийся потерей актив ности, называется денатурацией. 4 – 1
Обратный денатурации процесс н азывается ренатурацией ( 1-4 )
Классификация белков по состав у
состоят только из аминокислот
- Альбумины
- Глобулины
- Гистоны
- склеропротеины
состоят из глобулярных белков и небелкового материала.
Небелковую часть называют прос тетической группой
- фосфопротеиды
- гликопротеиды
- нуклеопротеиды
- хромопротеиды
- липопротеиды
- металлопротеиды
Классификация белков по их стр уктуре
Фибриллярные – образуют длинные волокна или слоистые структуры (коллаген, миозин, фиброин, кератин). Они нерастворимы в воде.
Глобулярные – их полипептидные цепи свернуты в компактные глобулы (ферменты, антитела, гормон инсулин).
Промежуточные – фибриллярной природы, но растворяются в воде (фибриноген).
Классификация белков по функциям.
Структурные – входят в различные структуры клетки и организма.
Ферменты – являются биологическими катализаторами.
Гормоны – являются регуляторами биологических функций.
Транспортные – переносят различные вещества.
Защитные – обеспечивают иммунные реакции организма.
Сократительные – участвуют в сокращении мышечных волокон.
Запасные – служат резервными веществами клетки и организма.
Токсины – являются ядами, используемыми живыми существами в целях защиты
1. Есть белки растворимые (например, фибриноген) и нерастворимые (например, фибрин) в воде.
2. Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустой чивые (например, фермент катал аза с легко изменяющейся струк турой).
3. У белков встречается разноо бразная форма молекул – от нит ей (миозин – белок мышечных во локон) до шариков (гемоглобин) и т.д.
4 Ренатурация и денатурация
5. Высокий поверхностный заряд
6. Все белки строго специфичны
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ЗАВИСИТ ОТ:
* от количества аминокислот
* от их расположения
* от конфигурации белковой молекулы
- Структурная (строительная). Белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур.
Например; кератин. Из этого белка состоят волосы, шерсть, рога, копыта, верхний отмерший слой кожи. В более глубоких слоях кожи расположены прокладки из белков коллагена и эластина. Именно эти белки обеспечивают прочность и упругость кожи. Они же содержатся в связках, соединяющих мышцы с суставами и суставы между собой.
2. Ферментативная. Белки являются биологическими катализаторами. Например, пепсин, трипсин и др.
3. Двигательная. Особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др. Так, сокращение мышц обеспечивают мышечные белки актин и миозин.
4. Транспортная. В крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме и ядрах клеток есть различные транспортные белки. В крови имеются белки-транспортеры, которые узнают и связывают определенные гормоны и несут их к клеткам-мишеням. Известны белки, например гемоглобин и гемоцианин, переносящие кислород, и миоглобин, удерживающий кислород в мышцах.